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알츠하이머의 두 원인단백질 서로 소통하며 독성 조절한다
알츠하이머의 두 원인 단백질이 서로 소통하며 독성을 조절한다는 연구 결과가 나왔다. 한국과학기술원(KAIST) 임미희 교수와 한국기초과학지원연구원 이영호 박사, 한국과학기술연구원(KIST) 김윤경·임성수 박사 공동 연구팀은 최근 알츠하이머병의 주요 병리 단백질 중 하나인 타우 단백질의 '미세소관 결합 부위'(MBD)가 다른 원인 단백질인 아밀로이드 베타와 상호작용해 세포 독성을 완화할 수 있음을 분자 수준에서 규명했다고 밝혔다. 알츠하이머병은 치매를 일으키는 신경 퇴행성 질환으로, 신경세포 안에 있는 타우 단백질과 신경세포 외부에 있는 아밀로이드 베타가 각각 신경섬유다발, 아밀로이드 베타 응집체 형태로 비정상적으로 응집·축적돼 발생한다. 두 단백질은 서로 다른 세포 구획에서 병리적 구조물을 형성하지만 세포 내·외부에서 동시에 존재할 수 있는데, 이 때문에 병의 진행 과정에서 이들의 상호작용이 영향을 끼칠 수 있다는 가능성이 제기됐다. 연구팀은 타우 단백질이 미세소관(세포 내 수송로)과 결합하는 부위 중 일부가 아밀로이드 베타와 결합해 '타우·아밀로이드 베타 복합체'를 만든다는 것을 확인했다. 아밀로이드 베타 자체는 독성이 강한 딱딱한 섬유 형태지만, 타우의

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